Известно, что размеры ферментов намного превышают размеры субстратов или функциональных групп, на которые они дей-ствуют. Это дало основание предполагать, что субстрат соединяется не со всей молекулой фермента, а с отдельным его участком, получившим название “а к т и в н ы й ц е н т р”, т.е. та область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата. В молекуле фермента может при-сутствовать а л л о с т е р и ч е с к и й центр, представляющий собой участок молекулы, присоединение к которому определен-ных веществ приводит к изменению третичной структуры моле-кулы фермента. В результате этого происходит изменение конфи-гурации активного центра, сопровождающееся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента. Это явление лежит в основе так называемой аллостерической регуляции активности ферментов. Ферменты, активность которых регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическому центру, получили название а л л о с т е р и ч е с к и х ферментов. Вещество, превращение которого ката-лизирует фермент, получило название с у б с т р а т. Ферменты, или энзимы - это биологические катализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах.