Гемоглобин (Hb) — сложный белок с четвертичной структурой, состоящий из четырех субъединиц. Каждая субъединица состоит из небелковой части — гема и белка глобина (всего 4 гема и 4 глобина в молекуле гемоглобина).
Структура из четырех замещенных пиррольных колец, соединенных между собой метиновыми мостиками, — порфирин (без железа). Протопорфирин, в который включено железо, — гем.
Железо имеет степень окисления «+2» и координационное число 6. Двумя ковалентными связями Fe связано с азотами пиррольных колец. Две координационные связи идут на связь с остатками гистидина в молекулах глобина. Белковая часть Hb состоит из четырех попарно одинаковых протопорфириновых циклов.
Молекула HbA (Hb взрослого человека) содержит две a- и две b-полипептидные цепи. Составляет около 95–97% от всего количества гемоглобина в крови. Установлено 5 видов HbA. Все они имеют 2 α- и 2 b-цепи, но в минорных формах к HbA присоединяются остатки простых сахаров (глюкозы) — гликозилированные формы гемоглобина. Их больше у больных сахарным диабетом.
HbA2 (2 a- и 2 d-цепи) у взрослого примерно 2%.
HbF — фетальный гемоглобин (2 a- и 2 g-цепи) — примерно 2% у взрослого. В крови новорожденного составляет около 80%. В отличие от HbA имеет гораздо большее сродство к кислороду.
Основная функция гемоглобина — перенос кислорода. В легких происходит связывание с О2 — из дезоксигемоглобина (Hb) образуется оксигемоглобин (HbO2):
Hb + O2 ——> HbO2.
Присоединение кислорода идет за счет образования координационных связей и не меняет валентности железа.
Hb способен присоединять СО2, образуя карбгемоглобин (HbCO2). Форма нестойкая, гемоглобин легко отдает СО2. Образование соединения с оксидом углерода (II) — угарным газом (СО) — карбокси-гемоглобин (HbCO). СО обладает высоким сродством к Hb, и Hb теряет способность переносить кислород. Вытеснить СО из комплекса с Hb можно только при повышении концентрации кислорода в крови (путем вдыхания чистого кислорода или усиленной вентиляции легких воздухом).
При отравлении парами нитробензола, окислами азота, а также при поступлении в организм других окислителей образуется метгемоглобин (HbOH). При этом Fe+2 переходит в Fe+3, а Hb — в HbOH (MetHb). Эта форма Hb неспособна переносить кислород, и реакция перехода в метгемоглобин необратима.
Еще одним переносчиком кислорода является миоглобин — белок мышечной ткани. По строению похож на одну субъединицу Hb, т.е. состоит из 1 гема и 1 глобина. Имеет очень высокое сродство к кислороду, гораздо больше, чем Hb, поэтому более эффективно связывает и запасает кислород для обеспечения им митохондрий в работающей мышце.