Обратимые ингибиторы связ с ферментом слабыми нековолентными связями и при опред усл легко отделяются от ф-тов. Бывают: конкурентными (обратимое снижение скорости ферментативной реккции,вызванное ингибитором,связываясь с активным центром и препятствывая образованию фермент-субстратного комплекса); неконкурентные (ингибитор взаимодействует с фер-том в участке, отличном от активного центра). Необратимое ингибирование наблюдается в случае образования ковалентных связей между молекулами ингибитора и ф-та. Модификации подвергается актив центр, и ф-т не вып кат ф-ий (ионы Ме: Hg, Ag). Многие лек препараты оказывают терапевтическое действие по мех конкурентного ингибирования. Четвертичные аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу, катализирующюю р-ю гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную к-ту. При добавлении ингибиторов, активность ацетилхолистеразы уменьшается, конц субстрата увелич, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Ингибитора холинэстеразы используются про лечении мышечных дистрофий. №13 Большинство ф-тов имеет внутриклет локализацию и распределены в орг нереавномерно. Все ф-ты одного метаболитического пути находятся в одном отделе клетки. Особенно разделение метаболических путей важно для противоположно направленных катаболических и анаболических процессов (синтез жирных к-т происх в цитопл, а их распад в митохондриях). Энзимодиагностика. В норм условиях активность ф-тов в сыв крови относит невелика. При поражении ряда орг и тканей происх увеличение актив ф-тов. Количественно определяя нефункциональные ф-ты плазмы, можно диагностировать заболевания (при заболиваниях костей пов актив щелочной фосфатазы, при заболеваниях печени – аланинаминотрансферразы). Энзимотерапия. Исп ф-тов с терапевтической целью применяется давно. Ещё в прошлом веке, после открытия пепсина, его стали применять при лечении диспепсий и труднозаживающих язв. Более 25% всех ф-тов для проявления полной каталитической активности нуждаются в ионах металла. Ионы Ме стабилизируют молекулы субстрата. Для нек ф-тов субстратом служит комплекс превращаемого в-ва с ионом Ме (для большинства кеназ в кач одного из субстратов выст комплекс Mg-АТФ). Ионы Ме стабилизир актив центры фермента, служит мостиком между ф-том и субстратом (Mg, Mn, Zn). В отсутствии Ме нек ф-ты активностью не обладают – метпаллоэнзими (пируваткиназа). Ионы Ме выст в роли регуляторных молекул (Ca служит активатором ф-та протеинкиназы-С).